Воспользуйтесь формой поиска по сайту, чтобы найти реферат, курсовую или дипломную работу по вашей теме.
Биосинтез белковБиохимия
Биосинтез белков
Каковы же основные формы связи аминокислот в сложной молекуле белка? Ещё в 1891 г. А. Я. Данилевский высказал предположение, что это амидные связи, образованные карбоксилом одной молекулы аминокислоты и аминогруппой другой (поликонденсация типа «голова - хвост»), например:
• H2O
H2N-CH2-C=O +HNHCH2COOH---->
\
OH
--> H2N-CH2-CO-NH-CH2-COOH
(пептидная связь)
Амидные связи этого типа называются пептидными связями, а низкомолекулярные соединения, в которых аминокислоты соединены друг с другом пептидными связями, принято называть пептидами (или полипептидами).
Пептиды образуются при частичном гидролизе белков. Пептидная теория строения белка была развита Э. Фишером и Гофмейстером и в настоящее время окончательно подтверждена.
В зависимости от числа аминокислотных остатков, входящих в молекулу полипептида, различают дипептиды, трипептиды, тетрапептиды и т.д. Характерную для пептидов группировку
• CO-NH- называют пептидной.
Названия полипептидов производят от названий остатков аминокислот, прореагировавших своими карбоксильными группами, и от названия аминокислоты, реагирующей своей аминогруппой и сохраняющей свободную карбоксильную группу:
H2N-CH2-CO-NH-CH (CH3) -COOH
глицилаланин (H-гли-ала-OH)
NH2-CH (CH3) -CO-NH-NH2-CO-NH-CH2-COOH
Аланилглицилглицин (H-ала-гли-гли-OH)
К настоящему времени разработано много методов превращения а-аминокислот в пептиды и синтезированы простейшие природные белки -инсулин, рибонуклеаза, вазопрессин, окситоцин и др.
Для того чтобы соединить две аминокислоты пептидной связью, необходимо: а) закрыть (защитить) карбоксильную группу глицина и аминогруппу аланина, чтобы не произошло нежелательных реакций по этим группам; б) образовать пептидную связь; в) снять защитные группы. Защитные группы должны надёжно закрывать аминную и карбоксильную группы в процессе синтеза и потом легко сниматься без разрушения пептидной связи.
Защита аминогруппы наиболее просто проводится ацилированием:
• HCl
R-COCl+H2N-CH-COOH---->R-CO-NH-CH-COOH
| |
CH2 CH3
Карбоксильную группу для защиты превращают в сложноэфирную:
• HOH
H2N-CH2-COOH+HOR----> H2N-CH2-COOR
Для образования пептидной связи или активируют карбоксильную группу N-ацилаланина, превращая его в хлорангидрид, или проводят конденсацию в присутствии сильных водоотнимающих веществ (дициклогексилкарбодиимид, этоксиацетилен):
• H2O
R-CO-NH-CH-COOH+HNHCH2-COOR---->
|
CH3 гидролиз
--> R-CO-NH-CH-CO-NH-CH2-COOR------>
|
CH3
--> H2N-CH-CO-NH-CH2-COOH
|
CH3
Затем снимают защитные группы в таких условиях, чтобы не затрагивалась пептидная связь. Таким образом можно синтезировать не только ди-, но и три-, и тетрапептиды и т.д.
Очень перспективный метод синтеза пептидных связей предложил в 1960 г. Мерифильд (США). Этот метод потом получил название твёрдофазного синтеза пептидов. Первая аминокислота с защищённой аминогруппой присоединяется к твёрдому носителю - ионнообменной смоле, содержащей первоначально группы -CH2Cl (1-ая стадия), с образованием так называемой «якорной» связи, которая обозначена жирной линией: (1) -NaCl
Смола-CH2Cl+NaOOC-CHR-NHCOR'-->Смола- -CH2O-C-CHR-NHCOR'-->Смола-CH2O-C-CHR-
|| ||
O O
+HOOC-CHR''-NHOR (3)
• NH2------------->Смола-CH2O-C-CHR-
||
(4) O
• NHCO-CHR''-NHCOR'-->Смола-CH2O-C-CHR-NHCO-CHR''-NH2 и т.д. ||
O
Затем наращивают пептидную цепь, пропуская через смолу растворы соответствующих реагентов. Для этого сначала убирают группу, защищающую конечную NH2 - группу (2-ая стадия). Пропуская через смолу раствор другой аминокислоты с защищённой аминогруппой в присутствии водоотнимающих реагентов, образуют пептидную связь между первой и второй аминокислотой (3-я стадия). Если затем убрать защитную группу (4-ая стадия), синтез пептида можно вести далее. После наращивания пептидной цепи до нужной величины гидролизуют «якорную» сложноэфирную связь и смывают полипептид со смолы:
HBr
Смола-CH2O-CO-CHR-NH...CO-CHR'NH2----->
-->Смола-CH2OH+HOOCCHRNH...COCHR'NH2
Полипептид
Метод Мерифильда прост в техническом оформлении, что позволяет полностью автоматизировать процесс. Поэтому, хотя вышеупомянутые белки инсулин (51 аминокислота) и рибонуклеаза (124 аминокислоты) были синтезированы классическими методами, метод Мерифильда позволяет значительно сократить затраты труда и времени на синтез белков. Так, рибонуклеаза была синтезирована Мерифильдом в 1968 г. менее чем за месяц, хотя синтез включал 369 последовательных реакций.
Чеботарёв А. 11п1
Описание предмета: «Биохимия»Биохимия, биологическая химия, наука, изучающая состав организмов, структуру, свойства и локализацию
обнаруживаемых в них соединений, пути и закономерности их образования, последовательность и механизмы
превращений, а также их биологическая и физиологическая роль. В зависимости от объекта исследования биохимию
подразделяют на биохимия микробов, растений, животных и человека. Это подразделение условно, т.к. в составе
различных объектов и в протекающих в них биохимических процессах много общего. Поэтому результаты исследований,
проведённых на микробах, растительных или животных тканях и клетках, взаимно дополняют и обогащают друг друга.
Тесно связаны между собой и разные направления биохимических исследований, однако принято делить биохимию на
статическую, занимающуюся преимущественно анализом состава организмов, динамическую, изучающую превращения
веществ, и функциональную, выясняющую, какие химические процессы лежат в основе различных проявлений
жизнедеятельности. Это последнее направление исследований иногда выделяют под специальным названием
физиологическая химия.
Вся совокупность химических реакций, протекающих в организмах, включая усвоение веществ, поступающих извне
(ассимиляция), и их расщепление (диссимиляция) вплоть до образования конечных продуктов, подлежащих выделению,
составляет сущность и содержание обмена веществ - главного и постоянного признака всего живого. Понятно, что
изучение обмена веществ во всех деталях - одна из основных задач биохимии. Биохимические исследования
охватывают очень широкий круг вопросов: нет такой отрасли теоретической или прикладной биологии, химии и
медицины, которая не была бы связана с биохимией, поэтому современная биохимия объединяет ряд смежных научных
дисциплин, ставших с середины 20 в. самостоятельными.
[Биохимия. //Под ред. Гулевич В. С. - М., 1998.]
Литература - В.М. Степанов. Молекулярная биология. Структура и функции белков. – М.: Издательство МГУ, Наука, 2005. – 336 с.
- А.Н. Смирнов. Элементы эндокринной регуляции. – М.: ГЭОТАР-Медиа, 2008. – 352 с.
- А.С. Спирин. Молекулярная биология. Рибосомы и биосинтез белка. – М.: Академия, 2011. – 512 с.
- В.И. Добрынина. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1976. – 504 с.
- Нуклеиновые кислоты. – М.: Издательство иностранной литературы, 1962. – 456 с.
- Современные проблемы биофизики (комплект из 2 книг). – М.: Издательство иностранной литературы, 1961. – 756 с.
- Е.Б. Кириченко. Русско-французско-английский словарь. Физиология и биохимия растений. – М.: Наука, 2002. – 372 с.
- Д.Нельсон, М.Кокс. Основы биохимии Ленинджера. В 3 томах. Том 3. Пути передачи информации. – М.: Бином. Лаборатория знаний, 2015. – 448 с.
- Андрей Шадрин. Регуляция экспрессии генов пороформирующих токсинов B. CEREUS. – М.: LAP Lambert Academic Publishing, 2011. – 128 с.
- Галина Журавлева. Генетический контроль терминации трансляции у эукариот. – М.: LAP Lambert Academic Publishing, 2011. – 188 с.
- Галина Журавлева und Денис Киктев. Синтетическая летальность приона [PSI+] и мутаций в гене SUP45. – М.: LAP Lambert Academic Publishing, 2011. – 120 с.
- Светлана Москаленко und Журавлева Галина. Нонсенс- и миссенс-мутации в гене SUP45 дрожжей S. cerevisiae. – М.: LAP Lambert Academic Publishing, 2012. – 132 с.
- Д.А.Гусаров, Ф.М.Ижаева und А.И.Государев. Системная разработка технологии получения рекомбинантного белка. – М.: LAP Lambert Academic Publishing, 2014. – 92 с.
- Виктория Камская. Влияние отходов угольной промышленности на жизнеспособность дрозофилы. – М.: LAP Lambert Academic Publishing, 2013. – 52 с.
- В.Г. Рядчиков. Основы питания и кормления сельскохозяйственных животных. Учебник. – СПб.: Лань, 2015. – 652 с.
- Д.Нельсон, М.Кокс. Основы биохимии Ленинджера. В 3 томах. Том 3. Пути передачи информации. – М.: Лаборатория знаний, 2017. – 448 с.
Задайте свой вопрос по вашей проблеме
Внимание!
Банк рефератов, курсовых и дипломных работ содержит тексты, предназначенные
только для ознакомления. Если Вы хотите каким-либо образом использовать
указанные материалы, Вам следует обратиться к автору работы. Администрация
сайта комментариев к работам, размещенным в банке рефератов, и разрешения
на использование текстов целиком или каких-либо их частей не дает.
Мы не являемся авторами данных текстов, не пользуемся ими в своей деятельности
и не продаем данные материалы за деньги. Мы принимаем претензии от авторов,
чьи работы были добавлены в наш банк рефератов посетителями сайта без указания
авторства текстов, и удаляем данные материалы по первому требованию.
|